เอนไซม์: การกระทำบทบาทและหน้าที่ในร่างกาย

เอนไซม์เป็นโปรตีนชนิดพิเศษซึ่งธรรมชาติได้กำหนดบทบาทของตัวเร่งปฏิกิริยาของกระบวนการทางเคมีต่างๆ

คำนี้อยู่บนริมฝีปากของทุกคนอยู่ตลอดเวลา แต่ไม่ใช่ทุกคนที่เข้าใจว่าเอนไซม์หรือเอนไซม์คืออะไรฟังก์ชั่นสารนี้ทำอย่างไรและเอนไซม์แตกต่างจากเอนไซม์และไม่ว่าจะแตกต่างกันอย่างไรทั้งหมดนี้เรากำลังจะหา

หากไม่มีสารเหล่านี้มนุษย์และสัตว์จะไม่สามารถย่อยอาหารได้เป็นครั้งแรกที่ผู้คนใช้เอนไซม์ในชีวิตประจำวันมากกว่า 5, 000 ปีที่ผ่านมาเมื่อบรรพบุรุษของเราเรียนรู้ที่จะเก็บนมใน “อาหาร” ที่ทำจากท้องสัตว์ภายใต้เงื่อนไขดังกล่าวเอนไซม์ Rennet เปลี่ยนนมเป็นชีสและนี่เป็นเพียงตัวอย่างหนึ่งของวิธีการทำงานของเอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาเร่งกระบวนการทางชีวภาพวันนี้เอนไซม์เป็นสิ่งที่ขาดไม่ได้ในอุตสาหกรรมพวกเขามีความสำคัญในการผลิตน้ำตาล, มาการีน, โยเกิร์ต, เบียร์, หนัง, สิ่งทอ, แอลกอฮอล์และแม้แต่คอนกรีตผงซักฟอกและผงซักฟอกยังมีสารที่เป็นประโยชน์เหล่านี้ – ช่วยกำจัดคราบที่อุณหภูมิต่ำ

ประวัติความเป็นมาของการค้นพบ

เอนไซม์หมายถึง “เชื้อ” เป็นภาษากรีกและการค้นพบสารนี้เป็นหนี้กับ Dutchman Jan Baptist Van Helmont ซึ่งอาศัยอยู่ในศตวรรษที่ 16ในช่วงเวลาของเขาเขามีความสนใจในการหมักแอลกอฮอล์และในระหว่างการวิจัยของเขาเขาพบสารที่ไม่รู้จักซึ่งเร่งกระบวนการชาวดัตช์เรียกมันว่า fermentum ซึ่งหมายถึง “การหมักจากนั้นเกือบสามศตวรรษต่อมาหลุยส์ปาสเตอร์ชาวฝรั่งเศสก็สังเกตกระบวนการหมักก็มาถึงข้อสรุปว่าเอนไซม์ไม่มีอะไรนอกจากสารของเซลล์ที่มีชีวิตEduard Buchner สกัดเอนไซม์จากยีสต์และพิจารณาแล้วว่าสารนี้ไม่ใช่สิ่งมีชีวิตเขายังให้ชื่อมันด้วย “Zymaseไม่กี่ปีต่อมา Willi Kühneเยอรมันอีกคนเสนอให้แบ่งตัวเร่งปฏิกิริยาโปรตีนทั้งหมดออกเป็นสองกลุ่ม: เอนไซม์และเอนไซม์และเขาแนะนำว่าคำที่สองควรเรียกว่า “Leaven” การกระทำที่แพร่กระจายสิ่งมีชีวิตนอกสิ่งมีชีวิตและมีเพียงปี 1897 ที่ยุติข้อพิพาททางวิทยาศาสตร์ทั้งหมด: มีการตัดสินใจที่จะใช้ทั้งคำศัพท์ (เอนไซม์และเอนไซม์) เป็นคำพ้องความหมายแบบสัมบูรณ์

โครงสร้าง: โซ่ของกรดอะมิโนนับพัน

เอนไซม์ทั้งหมดเป็นโปรตีน แต่ไม่ใช่โปรตีนทั้งหมดที่เป็นเอนไซม์เช่นเดียวกับโปรตีนอื่น ๆ เอนไซม์ประกอบด้วยกรดอะมิโนและที่น่าสนใจก็คือ เอ็นไซม์แต่ละตัวใช้กรดอะมิโนเป็นร้อยถึงล้านตัวในการสร้าง โดยร้อยเข้าด้วยกันเหมือนไข่มุกบนเส้นด้ายแต่เกลียวนี้ไม่เคยตรง – มักจะโค้งเป็นร้อยครั้งด้วยวิธีนี้ โครงสร้างสามมิติเฉพาะสำหรับเอนไซม์แต่ละตัวจะถูกสร้างขึ้นในขณะเดียวกัน โมเลกุลของเอนไซม์นั้นก่อตัวค่อนข้างใหญ่ และมีเพียงส่วนเล็กๆ ของโครงสร้างที่เรียกว่า ศูนย์กลางแอคทีฟ ที่เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาทางชีวเคมี

กรดอะมิโนแต่ละชนิดเชื่อมต่อกับอีกชนิดหนึ่งด้วยพันธะเคมีชนิดหนึ่ง และเอนไซม์แต่ละชนิดมีลำดับกรดอะมิโนเฉพาะของตัวเองส่วนใหญ่ใช้ประมาณ 20 ชนิดในการสร้างแต่ละชนิดแม้แต่การเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยในลำดับกรดอะมิโนก็สามารถเปลี่ยนรูปลักษณ์และ “ความสามารถพิเศษ” ของเอนไซม์ได้อย่างมาก

คุณสมบัติทางชีวเคมี

แม้ว่าปฏิกิริยาจำนวนมากจะเกิดขึ้นในธรรมชาติเมื่อมีเอนไซม์เข้ามาเกี่ยวข้อง แต่ก็สามารถแบ่งออกได้เป็น 6 ประเภทดังนั้น แต่ละปฏิกิริยาทั้งหกนี้จึงได้รับอิทธิพลจากเอนไซม์ชนิดใดชนิดหนึ่ง

ปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องกับเอนไซม์:

1. ออกซิเดชันและรีดักชัน

เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องในปฏิกิริยาเหล่านี้เรียกว่า ออกซิโดรีดักเตสตัวอย่างเช่น จำได้ว่าแอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสเปลี่ยนแอลกอฮอล์ปฐมภูมิให้เป็นอัลดีไฮด์ได้อย่างไร

1. ปฏิกิริยาการถ่ายโอนกลุ่ม

เอนไซม์ที่เกิดปฏิกิริยาเหล่านี้เรียกว่าทรานสเฟอเรสพวกมันมีความสามารถในการย้ายหมู่ฟังก์ชันจากโมเลกุลหนึ่งไปยังอีกโมเลกุลหนึ่งนี่คือสิ่งที่เกิดขึ้น ตัวอย่างเช่น เมื่ออะลานีนอะมิโนทรานสเฟอเรสย้ายหมู่แอลฟา-อะมิโนระหว่างอะลานีนและแอสพาเตตนอกจากนี้ ทรานสเฟอร์เรสจะย้ายกลุ่มฟอสเฟตระหว่าง ATP และสารประกอบอื่นๆ และจากกลูโคสที่ตกค้างจะสร้างไดแซ็กคาไรด์

ไฮโดรเลสที่เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาสามารถทำลายพันธะเดี่ยวได้โดยการเพิ่มองค์ประกอบของน้ำ

1. การสร้างหรือการลบพันธะคู่

ปฏิกิริยาประเภทนี้เกิดขึ้นในลักษณะที่ไม่ย่อยสลายด้วยการมีส่วนร่วมของไลเอส

1. ไอโซเมอไรเซชันของหมู่ฟังก์ชัน

ในปฏิกิริยาเคมีหลายๆ ปฏิกิริยา ตำแหน่งของกลุ่มการทำงานจะเปลี่ยนไปภายในโมเลกุล แต่ตัวโมเลกุลเองประกอบด้วยจำนวนและประเภทของอะตอมเท่าเดิมก่อนเริ่มปฏิกิริยากล่าวอีกนัยหนึ่ง สารตั้งต้นและผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยาเป็นไอโซเมอร์การเปลี่ยนแปลงประเภทนี้เกิดขึ้นได้ภายใต้อิทธิพลของเอนไซม์ไอโซเมอเรส

1. การเกิดพันธะเดี่ยวโดยกำจัดธาตุน้ำ

Hydrolases ทำลายพันธะโดยการเพิ่มองค์ประกอบน้ำให้กับโมเลกุลLyases ดำเนินการย้อนกลับปฏิกิริยาลบส่วนน้ำออกจากกลุ่มการทำงานด้วยวิธีนี้พวกเขาสร้างความผูกพันง่ายๆ

พวกเขาทำงานอย่างไรในร่างกาย

เอนไซม์เร่งปฏิกิริยาเคมีเกือบทั้งหมดที่เกิดขึ้นในเซลล์พวกเขามีความสำคัญต่อมนุษย์อำนวยความสะดวกในการย่อยอาหารและเร่งการเผาผลาญ

สารเหล่านี้บางส่วนช่วยสลายโมเลกุลขนาดใหญ่ที่มีขนาดใหญ่เกินไปเป็น “ชิ้นส่วน” ขนาดเล็กที่ร่างกายสามารถย่อยได้อื่น ๆ ในทางตรงกันข้ามผูกโมเลกุลขนาดเล็กแต่เอนไซม์ที่พูดทางวิทยาศาสตร์มีการคัดเลือกสูงซึ่งหมายความว่าสารเหล่านี้แต่ละชนิดสามารถเร่งปฏิกิริยาเพียงอย่างเดียวโมเลกุลที่เอนไซม์ “ทำงานด้วย” เรียกว่าพื้นผิวพื้นผิวจะสร้างพันธะด้วยส่วนของเอนไซม์ที่เรียกว่าศูนย์กลางที่ใช้งานอยู่

มีสองหลักการที่อธิบายเฉพาะของการปฏิสัมพันธ์ของเอนไซม์-แช่แข็งในโมเดล “ล็อคคีย์” ที่เรียกว่าศูนย์ที่ใช้งานของเอนไซม์จะใช้สถานที่ในพื้นผิวของการกำหนดค่าที่กำหนดไว้อย่างเคร่งครัดตามโมเดลอื่น ๆ ผู้เข้าร่วมปฏิกิริยาทั้งศูนย์ที่ใช้งานและสารตั้งต้นเปลี่ยนรูปแบบของพวกเขาเพื่อเข้าร่วมด้วยกัน

ไม่ว่าหลักการของการมีปฏิสัมพันธ์ผลลัพธ์จะเหมือนกันเสมอ – ปฏิกิริยาจะดำเนินไปได้เร็วขึ้นหลายครั้งภายใต้อิทธิพลของเอนไซม์อันเป็นผลมาจากการมีปฏิสัมพันธ์นี้โมเลกุลใหม่คือ “เกิด” ซึ่งจะถูกแยกออกจากเอนไซม์และสารเร่งปฏิกิริยายังคงทำงานต่อไป แต่ด้วยการมีส่วนร่วมของอนุภาคอื่น ๆ

hyper- และ hypoactivity

มีหลายกรณีที่เอนไซม์ทำหน้าที่ของพวกเขาด้วยความเข้มที่ผิดการทำงานมากเกินไปทำให้เกิดการก่อตัวของผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยามากเกินไปและการขาดสารตั้งต้นผลที่ได้คือการเสื่อมสภาพของสุขภาพและการเจ็บป่วยที่รุนแรงสาเหตุของเอนไซม์ overactivity อาจเป็นความผิดปกติทางพันธุกรรมหรือส่วนเกินของวิตามินหรือองค์ประกอบการติดตามที่ใช้ในปฏิกิริยา

เอนไซม์สมาธิสั้นอาจทำให้เกิดการเสียชีวิตเมื่อเอนไซม์ไม่ได้กำจัดสารพิษออกจากร่างกายหรือการขาด ATP เกิดขึ้นเงื่อนไขนี้อาจเกิดจากยีนกลายพันธุ์หรือในทางกลับกันโดย hypovitaminosis และการขาดสารอาหารอื่น ๆนอกจากนี้อุณหภูมิของร่างกายต่ำจะช้าลงในการทำงานของเอนไซม์

ตัวเร่งปฏิกิริยาและอื่น ๆ

วันนี้คุณมักจะได้ยินเกี่ยวกับประโยชน์ของเอนไซม์แต่สารเหล่านี้คืออะไรที่ประสิทธิภาพของร่างกายของเราขึ้นอยู่กับ?

เอนไซม์เป็นโมเลกุลทางชีวภาพที่วงจรชีวิตไม่ได้กำหนดโดยกรอบตั้งแต่แรกเกิดถึงตายพวกเขาทำงานในร่างกายจนกว่าพวกเขาจะละลายสิ่งนี้มักจะเกิดขึ้นภายใต้อิทธิพลของเอนไซม์อื่น ๆ

พวกเขาไม่ได้กลายเป็นส่วนหนึ่งของผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายในระหว่างปฏิกิริยาทางชีวเคมีเมื่อปฏิกิริยาเสร็จสิ้นเอนไซม์จะออกจากพื้นผิวสารนั้นพร้อมที่จะไปทำงานอีกครั้ง แต่ในโมเลกุลที่แตกต่างกันและมันก็ดำเนินต่อไปตราบเท่าที่ร่างกายต้องการ

เอนไซม์มีความโดดเด่นในแต่ละฟังก์ชั่นเดียวเท่านั้นที่ได้รับมอบหมายปฏิกิริยาทางชีวภาพเกิดขึ้นเฉพาะเมื่อเอนไซม์พบสารตั้งต้นที่เหมาะสมสำหรับมันการโต้ตอบนี้สามารถเปรียบเทียบกับหลักการของคีย์และล็อค – เฉพาะองค์ประกอบที่เหมาะสมเท่านั้นที่สามารถ “ทำงาน” ร่วมกันได้คุณสมบัติอีกประการหนึ่ง: พวกเขาสามารถทำงานที่อุณหภูมิต่ำและค่า pH ปานกลางและเนื่องจากตัวเร่งปฏิกิริยามีความเสถียรมากกว่าสารเคมีอื่น ๆ

เอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาเร่งกระบวนการเผาผลาญและปฏิกิริยาอื่น ๆ

โดยทั่วไปกระบวนการเหล่านี้ประกอบด้วยขั้นตอนบางอย่างแต่ละขั้นตอนต้องใช้งานของเอนไซม์เฉพาะหากไม่มีสิ่งนี้วัฏจักรของการเปลี่ยนแปลงหรือการเร่งความเร็วจะไม่เสร็จสมบูรณ์

บางทีฟังก์ชั่นของเอนไซม์ทั้งหมดที่รู้จักกันดีที่สุดคือบทบาทของตัวเร่งปฏิกิริยาซึ่งหมายความว่าเอนไซม์รวมรีเอเจนต์เคมีในลักษณะที่ลดพลังงานที่จำเป็นในการสร้างผลิตภัณฑ์ได้เร็วขึ้นหากไม่มีสารเหล่านี้ปฏิกิริยาทางเคมีจะช้าลงหลายร้อยเท่าแต่ความสามารถของเอนไซม์ไม่ได้หยุดอยู่แค่นั้นสิ่งมีชีวิตทั้งหมดมีพลังงานที่พวกเขาต้องการในการใช้ชีวิตต่อไปAdenosine Triphosphate หรือ ATP เป็นแบตเตอรี่ที่มีประจุซึ่งจ่ายพลังงานให้เซลล์แต่ ATP ไม่สามารถทำงานได้หากไม่มีเอนไซม์และเอนไซม์หลักที่ผลิต ATP คือ synthaseสำหรับแต่ละโมเลกุลของกลูโคสที่เปลี่ยนเป็นพลังงาน Synthase ผลิตประมาณ 32 ถึง 34 โมเลกุลของ ATP

นอกจากนี้เอนไซม์ (lipase, amylase, protease) ถูกนำมาใช้อย่างแข็งขันในการแพทย์โดยเฉพาะอย่างยิ่งพวกเขาทำหน้าที่เป็นส่วนประกอบของยาเอนไซม์เช่น Festal, Mezim, Panzinorm และตับอ่อนที่ใช้รักษาอาหารไม่ย่อยแต่เอนไซม์บางตัวอาจส่งผลกระทบต่อระบบไหลเวียนโลหิต (ละลายลิ่มเลือด) เร่งการรักษาบาดแผลหนองและแม้แต่ในเอนไซม์บำบัดป้องกันมะเร็งก็ยังใช้

ปัจจัยที่กำหนดกิจกรรมของเอนไซม์

เนื่องจากเอนไซม์มีความสามารถในการเร่งปฏิกิริยาหลายครั้งกิจกรรมของมันจึงถูกกำหนดโดยสิ่งที่เรียกว่าจำนวนรอบคำนี้หมายถึงจำนวนโมเลกุลของสารตั้งต้น (สารตั้งต้น) ที่โมเลกุลเอนไซม์ 1 โมเลกุลสามารถเปลี่ยนได้ใน 1 นาทีอย่างไรก็ตามมีหลายปัจจัยที่กำหนดอัตราการเกิดปฏิกิริยา:

1. ความเข้มข้นของสารตั้งต้น

การเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นของสารตั้งต้นนำไปสู่การเร่งความเร็วของปฏิกิริยายิ่งโมเลกุลของสารออกฤทธิ์มากขึ้นเท่าไหร่ปฏิกิริยาก็จะยิ่งเร็วขึ้นเนื่องจากมีศูนย์ที่ใช้งานมากขึ้นเท่านั้นอย่างไรก็ตามการเร่งความเร็วเป็นไปได้เท่านั้นจนกว่าโมเลกุลของเอนไซม์ทั้งหมดจะเกี่ยวข้องหลังจากนั้นการเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นของสารตั้งต้นจะไม่เร่งปฏิกิริยา

โดยปกติการเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิจะนำไปสู่การเร่งปฏิกิริยาของปฏิกิริยากฎนี้ใช้งานได้สำหรับปฏิกิริยาของเอนไซม์ส่วนใหญ่ แต่จนกว่าอุณหภูมิจะสูงกว่า 40 องศาเซลเซียสหลังจากจุดนั้นในทางตรงกันข้ามอัตราการเกิดปฏิกิริยาเริ่มลดลงอย่างมากหากอุณหภูมิลดลงต่ำกว่าเครื่องหมายวิกฤตอัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์จะเพิ่มขึ้นอีกครั้งหากอุณหภูมิยังคงเพิ่มขึ้นพันธะโควาเลนต์จะพังทลายลงและกิจกรรมการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์จะหายไปตลอดกาล

อัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์ได้รับผลกระทบจากค่า pHเอนไซม์แต่ละตัวมีระดับความเป็นกรดที่เหมาะสมซึ่งปฏิกิริยาจะดำเนินไปอย่างเพียงพอการเปลี่ยนแปลงของค่า pH มีผลต่อกิจกรรมของเอนไซม์และอัตราการเกิดปฏิกิริยาหากการเปลี่ยนแปลงนั้นยิ่งใหญ่เกินไปสารตั้งต้นจะสูญเสียความสามารถในการผูกกับนิวเคลียสที่ใช้งานอยู่และเอนไซม์ไม่สามารถกระตุ้นปฏิกิริยาได้อีกต่อไปเมื่อค่า pH ที่ต้องการได้รับการฟื้นฟูกิจกรรมของเอนไซม์ก็จะถูกกู้คืน

เอนไซม์ย่อยอาหาร

เอนไซม์ที่มีอยู่ในร่างกายมนุษย์สามารถแบ่งออกเป็น 2 กลุ่ม:

• การเผาผลาญ;
• เอนไซม์ย่อยอาหาร

การเผาผลาญ “งาน” เพื่อต่อต้านสารพิษรวมทั้งนำไปสู่การผลิตพลังงานและโปรตีนและแน่นอนเร่งกระบวนการทางชีวเคมีในร่างกาย

สิ่งที่ระบบย่อยอาหารรับผิดชอบนั้นชัดเจนจากชื่อแต่ที่นี่หลักการของการเลือกใช้งาน: เอนไซม์บางประเภทมีผลต่ออาหารเพียงประเภทเดียวดังนั้นเพื่อปรับปรุงการย่อยอาหารคุณสามารถหันไปใช้เคล็ดลับเล็กน้อยหากร่างกายไม่ย่อยบางสิ่งบางอย่างจากอาหารก็จำเป็นต้องเสริมอาหารด้วยผลิตภัณฑ์ที่มีเอนไซม์ที่สามารถสลายอาหารที่ย่อยได้อย่างหนัก

เอนไซม์ย่อยอาหารเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่ทำลายอาหารให้กลายเป็นสถานะที่ร่างกายสามารถดูดซับสารที่มีประโยชน์จากมันเอนไซม์ย่อยอาหารมีหลายประเภทในร่างกายมนุษย์พบเอนไซม์ชนิดต่าง ๆ ในส่วนต่าง ๆ ของทางเดินอาหาร

ช่องปาก

ในขั้นตอนนี้อัลฟ่า-อะไมเลสส่งผลกระทบต่ออาหารมันแบ่งคาร์โบไฮเดรตแป้งและกลูโคสที่พบในมันฝรั่งผลไม้ผักและอาหารอื่น ๆ

ท้อง

ที่นี่เป๊ปซินแบ่งโปรตีนไปยังเปปไทด์และเจลาติเนสทำลายเจลาตินและคอลลาเจนที่พบในเนื้อสัตว์

ตับอ่อน

ในขั้นตอนนี้ “งาน” คือ:

• Trypsin – รับผิดชอบในการทำลายโปรตีน
• Alph a-chymotrypsin – ช่วยย่อยโปรตีน;
• Elastases – ช่วยสลายโปรตีนบางชนิด
• นิวเคลียส – ช่วยสลายกรดนิวคลีอิก
• STEAPSIN – ช่วยย่อยอาหารไขมัน
• Amylase – รับผิดชอบในการย่อยสตาร์ช์;
• LIPASE – แบ่งไขมัน (ไขมัน) ที่พบในผลิตภัณฑ์นมถั่วน้ำมันและเนื้อสัตว์

ลำไส้เล็ก

อนุภาคอาหารคือ “ทำงาน” โดย:

• Peptidases – ทำลายสารประกอบเปปไทด์ให้เป็นระดับกรดอะมิโน
• ซูโครส – ช่วยย่อยน้ำตาลและแป้งที่ซับซ้อน
• Maltase – แบ่งการปลดปล่อยให้เป็น monosaccharides (น้ำตาลมอลต์);
• แลคเตส – ทำลายแลคโตส (กลูโคสที่พบในผลิตภัณฑ์นม);
• LIPASE – ส่งเสริมการย่อยของไตรกลีเซอไรด์, กรดไขมัน;
• EREPSIN – ทำหน้าที่กับโปรตีน;
• isomaltase – “ทำงาน” กับมอลโตสและไอโซมัลโตส

ลำไส้ใหญ่

ฟังก์ชั่นของเอนไซม์ที่นี่จะดำเนินการโดย:

• Escherichia coli – รับผิดชอบในการย่อยแลคโตส;
• Lactobacillus – ส่งผลกระทบต่อแลคโตสและคาร์โบไฮเดรตอื่น ๆ

นอกจากเอนไซม์ที่มีชื่อแล้วยังมี:

• Diastase – Digests Plant Starch;
• Invertase – แบ่งน้ำตาลซูโครส (น้ำตาลตาราง);
• Glucoamylase – แปลงแป้งเป็นกลูโคส;
• Alph a-galactosidase – ช่วยในการย่อยถั่ว, เมล็ด, ผลิตภัณฑ์ถั่วเหลือง, ผักรากและผักใบ;
• Bromelain – เอนไซม์ที่ได้มาจากสับปะรดช่วยสลายโปรตีนชนิดต่าง ๆ ซึ่งมีประสิทธิภาพในระดับที่แตกต่างกันของความเป็นกรดในสภาพแวดล้อมมีคุณสมบัติต้านการอักเสบ
• PAPAIN – เอนไซม์สกัดจากมะละกอดิบช่วยทำลายโปรตีนขนาดเล็กและขนาดใหญ่ซึ่งมีประสิทธิภาพในพื้นผิวและความเป็นกรดที่หลากหลาย
• เซลลูโลส – แบ่งเซลลูโลสเส้นใยพืช (ไม่พบในร่างกายมนุษย์);
• Endoprotease – Cleaves Peptide Bonds;
• สารสกัดน้ำดีวัว – เอนไซม์ที่มาของสัตว์, กระตุ้นการเคลื่อนไหวของลำไส้;
• ตับอ่อน – เอนไซม์ของต้นกำเนิดของสัตว์เร่งการย่อยอาหารและโปรตีน;
• Pancrelipase – เอนไซม์สัตว์ส่งเสริมการย่อยโปรตีนคาร์โบไฮเดรตและไขมัน;
• Pectinase – ทำลายโพลีแซคคาไรด์ที่มีอยู่ในผลไม้
• Phytase – ส่งเสริมการดูดซึมของกรดไฟติกแคลเซียมสังกะสี, ทองแดง, แมงกานีสและแร่ธาตุอื่น ๆ ;
• ไซลาเนส – แบ่งกลูโคสจากซีเรียล

ตัวเร่งปฏิกิริยาในอาหาร

เอนไซม์มีความสำคัญต่อสุขภาพเพราะช่วยให้ร่างกายแบ่งส่วนประกอบอาหารไปยังรัฐที่เหมาะสมสำหรับการใช้สารอาหารลำไส้และตับอ่อนผลิตเอนไซม์ที่หลากหลายแต่นอกเหนือจากนั้นสารที่เป็นประโยชน์หลายอย่างที่ช่วยในการย่อยอาหารก็พบได้ในอาหารบางชนิด

อาหารหมักเป็นแหล่งที่มาของแบคทีเรียที่มีประโยชน์ที่จำเป็นสำหรับการย่อยอาหารที่เหมาะสมและในขณะที่โปรไบโอติกร้านขายยา “ทำงาน” เฉพาะในระบบย่อยอาหารส่วนบนและมักจะไม่ทำให้มันไปยังลำไส้ผลของอาหารหมักจะรู้สึกได้ตลอดทางเดินอาหาร

ตัวอย่างเช่นแอปริคอตมีส่วนผสมของเอนไซม์ที่เป็นประโยชน์รวมถึง invertase ซึ่งรับผิดชอบในการทำลายกลูโคสและส่งเสริมการปล่อยพลังงานอย่างรวดเร็ว

อะโวคาโดสามารถเป็นแหล่งธรรมชาติของ lipase (ซึ่งช่วยย่อยไขมันได้เร็วขึ้น)ร่างกายผลิตสารนี้ในตับอ่อนแต่เพื่อให้ชีวิตง่ายขึ้นสำหรับอวัยวะนี้คุณสามารถรักษาตัวเองได้เช่นสลัดที่มีอะโวคาโด – อร่อยและมีประโยชน์

นอกเหนือจากการเป็นแหล่งโพแทสเซียมที่รู้จักกันดีที่สุดแล้วกล้วยยังให้ร่างกายด้วยอะไมเลสและมอลเทสAmylase ยังพบได้ในขนมปังมันฝรั่งและซีเรียลมอลเทสช่วยทำลายมอลโตสซึ่งเป็นน้ำตาลมอลต์ที่เรียกว่าซึ่งมีอยู่มากมายในเบียร์และน้ำเชื่อมข้าวโพด

ผลไม้ที่แปลกใหม่อีกอย่างหนึ่งสับปะรดมีเอนไซม์ทั้งชุดรวมถึง bromelainและยังมีคุณสมบัติต้านมะเร็งและต้านการอักเสบตามการศึกษาบางอย่าง

extremophiles และอุตสาหกรรม

Extremophiles เป็นสารที่สามารถรักษาพลังภายใต้สภาวะที่รุนแรง

สิ่งมีชีวิตเช่นเดียวกับเอนไซม์ที่อนุญาตให้ทำงานได้ถูกพบในกีย์เซอร์ที่อุณหภูมิใกล้กับจุดเดือดและลึกลงไปในน้ำแข็งเช่นเดียวกับในสภาพของความเค็มมาก (Death Valley ในสหรัฐอเมริกา)นอกจากนี้นักวิทยาศาสตร์ได้พบเอนไซม์ซึ่งระดับ pH ก็กลายเป็นข้อกำหนดพื้นฐานสำหรับการทำงานที่มีประสิทธิภาพนักวิจัยมีความสนใจเป็นพิเศษเกี่ยวกับเอนไซม์ retimophile เป็นสารที่สามารถใช้กันอย่างแพร่หลายในอุตสาหกรรมแม้กระทั่งทุกวันนี้เอนไซม์ก็พบว่าการประยุกต์ใช้ในอุตสาหกรรมเป็นสารที่เป็นมิตรกับสิ่งแวดล้อมและสิ่งแวดล้อมการใช้เอนไซม์นั้นใช้ในอุตสาหกรรมอาหารเครื่องสำอางและการผลิตสารเคมีในครัวเรือน

ยิ่งไปกว่านั้นเอนไซม์ “บริการ” ในกรณีดังกล่าวมีราคาถูกกว่าอะนาล็อกสังเคราะห์นอกจากนี้สารธรรมชาติสามารถย่อยสลายได้ซึ่งทำให้การใช้งานของพวกเขาปลอดภัยสำหรับสิ่งแวดล้อมในธรรมชาติมีจุลินทรีย์ที่สามารถแยกเอนไซม์ออกเป็นกรดอะมิโนแต่ละตัวซึ่งจะกลายเป็นส่วนประกอบของห่วงโซ่ชีวภาพใหม่แต่อย่างที่พวกเขาพูดเป็นอีกเรื่องหนึ่ง